El Premio Nobel de Química 2024 se ha concedido por partes iguales a David Baker "por el diseño computacional de proteínas" y a Demis Hassabis y John M. Jumper "por la predicción de la estructura de proteínas".
-Demis Hassabis y John Jumper han utilizado con éxito la inteligencia artificial para predecir la estructura de casi todas las proteínas conocidas.
-David Baker ha aprendido a dominar los componentes básicos de la vida y a crear proteínas totalmente nuevas.
El Premio Nobel de Química 2024 es para el diseño computacional de
proteínas y la predicción de su estructura
El Premio Nobel de Química 2024 es para David Baker por el diseño
computacional de proteínas y para Demis Hassabis y John M. Jumper por la
predicción de la estructura de las mismas, informó este miércoles la Real
Academia de las Ciencias Sueca. El galardón va, en una mitad, a David Baker
(EE.UU) por el diseño computacional de proteinas, mientras Demis Hassabis
(Reino Unido) y John Jumper (EE.UU) reciben cuarto cada uno por la predicción
de la estructura de las proteínas
El premio de Química de este año se ha dividido en dos mitades:
una para David Baker, quien ha logrado la hazaña casi imposible de construir
tipos de proteínas completamente nuevos. Y la otra, de forma conjunta, para
Demis Hassabis y John Jumper, por haber desarrollado un modelo de
inteligencia artificial para resolver un problema de hace 50 años:
predecir las estructuras complejas de las proteínas.
En este sentido, el Comité Nobel ha destacado en su anuncio la
importancia de otorgar el galardón a este tipo de investigaciones: tal y
como se ha mencionado anteriormente, la comunidad científica llevaba mucho
tiempo tratando de entender el mundo de las proteínas, "las herramientas
químicas de la vida". Así, los aportes de Baker, Hassabis y Jumper han
constituido una pieza clave en el camino por cumplir ese sueño, el
cual, según indica la organización, "está ahora a nuestro
alcance".
Además, el
Comité destaca el gran potencial que pueden tener los descubrimientos
reconocidos: desde la fabricación de nuevos nanomateriales, hasta un
desarrollo más rápido de fármacos específicos y vacunas. Sin olvidar, asimismo,
la posibilidad de transformar la industria química para hacerla más ecológica.
Hassabis y Jumper formaban parte de
un equipo de Google DeepMind, el laboratorio central de inteligencia artificial
de la empresa. Esta tecnología de inteligencia artificial puede predecir de
forma rápida y fiable la forma física de proteínas y enzimas, los mecanismos
microscópicos que impulsan el comportamiento de virus, bacterias, el cuerpo
humano y todos los demás seres vivos.
Los bioquímicos han usado esta
tecnología para acelerar el descubrimiento de medicamentos, y también podría
dar lugar a nuevas herramientas biológicas como enzimas que descompongan
eficazmente las botellas de plástico y las conviertan en materiales fácilmente
reutilizables y reciclables.
Las proteínas comienzan como cadenas
de compuestos químicos, antes de retorcerse y plegarse en formas
tridimensionales que definen lo que pueden y no pueden hacer. Antes de la
llegada de AlphaFold, los científicos pasaban meses o incluso décadas
intentando determinar la forma exacta de cada proteína.
¿Qué son las proteínas?
Hablemos de la química ganadora del premio Nobel.
El Premio Nobel de Química fue otorgado a tres científicos que ayudaron a desentrañar algunos de los secretos más persistentes de las proteínas, los componentes básicos de la vida.
Mientras Demis Hassabis y John Jumper, del laboratorio DeepMind de Google, utilizaban técnicas de inteligencia artificial para predecir la estructura de las proteínas, el bioquímico David Baker logró diseñar otras totalmente nuevas nunca vistas en la naturaleza.
Esta tecnología conducirá a numerosos avances en nuestra vida diaria, desde el descubrimiento de nuevos fármacos hasta enzimas que descomponen contaminantes.
Pero, ¿qué hay detrás del premio Nobel?
Las proteínas son moléculas que sirven como fábricas de todo lo que sucede en nuestro cuerpo. El ADN proporciona el modelo para cada célula. Luego, las proteínas utilizan esta información para hacer el trabajo de convertir esa célula en algo específico, como una célula cerebral o muscular.
Las proteínas se componen de 20 tipos diferentes de en nuestro cuerpo. El ADN proporciona el modelo para cada célula. Luego, las proteínas utilizan esta información para hacer el trabajo de convertir esa célula en algo específico, como una célula cerebral o muscular.
Las proteínas se componen de 20 tipos diferentes de aminoácidos. La secuencia en la que comienzan estos ácidos determina en qué estructura 3D se retorcerán y plegarán, que es muy importante para su función
Comparemos esto con un cable telefónico antiguo; se podría estirar el cable del teléfono y entonces se obtendría una estructura unidimensional, pero después volvería a su forma 3D.
Entonces, si los químicos querían dominar las proteínas, necesitaban
comprender cómo estas secuencias en 2D se convertían en estas
estructuras 3D. La naturaleza nos proporciona decenas de miles de
proteínas diferentes, pero a veces queremos que hagan algo que aún no saben cómo hacer.
¿Qué hizo la IA?
El trabajo de anteriores premios Nobel ha demostrado que los científicos deberían poder observar secuencias de aminoácidos y predecir la estructura en la que se convertirían.
Imagina una secuencia de moléculas, cada una con cargas, lo que las hace que se atraigan o repelan, la estructura en 3D debe tomar en cuenta esto para la configuración espacial de la proteína.
¿Y por qué es importante? Un ejemplo, podría ser una reacción antígeno-anticuerpodonde el antígeno que es la molécula extraña que nuestro cuerpo reconoce como un intruso. Este antígeno tiene una parte especial, llamada epítope. Este epítope es único en secuencia y conformación tridimensional. Y nuestros anticuerpos reconocen a esa configuración exacta y si no se encuentra así, la respuesta inmune no se llevaría a cabo. Esto es importante para tratamientos contra enfermedades
Pero esto no es fácil, como tampoco lo fue para los químicos que lucharon durante 50 años; incluso hubo una competencia bianual llamada "Olimpiadas de las Proteínas" donde muchos no pasaron la prueba de predicción. Pero llegaron Hassabis y Jumper… ellos entrenaron su modelo de inteligencia artificial, AlphaFold en todas las secuencias de aminoácidos conocidas y sus estructuras correspondientes
Cuando se le presenta una secuencia desconocida, AlphaFold la compara con las anteriores, reconstruyendo gradualmente el rompecabezas en tres dimensiones.
Después de que la nueva generación AlphaFold2 aplastara en los Juegos Olímpicos de Proteínas de 2020, los organizadores consideraron que el problema estaba resuelto. Este modelo ha predicho hasta hoy, la estructura de casi la totalidad de los 200 millones de proteínas conocidas en la Tierra.
Y, ¿qué pasa con las nuevas proteínas? El bioquímico estadounidense David Baker empezó en el extremo opuesto del proceso.
Primero, diseñó una estructura proteica completamente nueva, nunca vista en la naturaleza. Después, utilizando un programa de computadora llamado Rosetta que había desarrollado, pudo calcular la secuencia de aminoácidos con la que comenzó.
Para lograrlo, Rosetta rastreó todas las estructuras proteicas conocidas, buscando fragmentos proteicos cortos similares a la estructura que quería construir. Al final, Rosetta los modificó y propuso una secuencia que podría terminar siendo la nueva estructura. Había creado una nueva proteína
¿Y para qué nos sirve todo esto?
Dominar pequeñas máquinas tan fundamentales e importantes como las proteínas podría tener una gran cantidad de usos potenciales en el futuro. Nos permite comprender mejor cómo funciona la vida, incluido por qué se desarrollan algunas enfermedades, cómo se produce la resistencia a los antibióticos o por qué algunos microbios pueden descomponer el plástico La producción de proteínas completamente nuevas podría dar lugar a nuevos nanomateriales, medicamentos y vacunas específicos o productos químicos más respetusos con el medio ambiente
Cuando se le pidió a Baker que eligiera su proteína favorita, señaló una que "diseñó durante la pandemia y que protege contra el coronavirus". Además incluyó "me ha entusiasmado mucho la idea de un aerosol nasal con pequeñas proteínas dede diseño que protegerían contra diferentes virus", dijo en la ceremonia del Nobel a través de un video.
Y esto es sólo el comienzo de una era completamente nueva…
El Premio Nobel de Química 2024 versa sobre las proteínas, las ingeniosas herramientas químicas de la vida. David Baker ha logrado la hazaña casi imposible de construir tipos de proteínas totalmente nuevos. Demis Hassabis y John Jumper han desarrollado un modelo de IA para resolver un problema de hace 50 años: predecir las complejas estructuras de las proteínas.
Estos descubrimientos encierran un enorme potencial
Descifran el código de las asombrosas estructuras de las proteínas
El Premio Nobel de Química 2024 versa sobre las proteínas, las ingeniosas herramientas químicas de la vida. David Baker ha logrado la hazaña casi imposible de construir tipos de proteínas totalmente nuevos. Demis Hassabis y John Jumper han desarrollado un modelo de IA para resolver un problema de hace 50 años: predecir las complejas estructuras de las proteínas. Estos descubrimientos encierran un enorme potencial.
La diversidad de la vida atestigua la asombrosa capacidad de las proteínas como herramientas químicas. Controlan e impulsan todas las reacciones químicas que, en conjunto, constituyen la base de la vida. Las proteínas también funcionan como hormonas, sustancias señalizadoras, anticuerpos y componentes básicos de distintos tejidos.
"Uno de los descubrimientos reconocidos este año se refiere a la construcción de proteínas espectaculares. El otro consiste en hacer realidad un sueño de 50 años: predecir las estructuras de las proteínas a partir de sus secuencias de aminoácidos. Ambos descubrimientos abren enormes posibilidades", afirma Heiner Linke, Presidente del Comité Nobel de Química.
Las proteínas suelen estar formadas por 20 aminoácidos diferentes, que pueden describirse como los componentes básicos de la vida. En 2003, David Baker consiguió utilizar estos bloques para diseñar una nueva proteína que no se parecía a ninguna otra. Desde entonces, su grupo de investigación ha producido una creación proteínica imaginativa tras otra, incluidas proteínas que pueden utilizarse como fármacos, vacunas, nanomateriales y sensores diminutos.
El segundo descubrimiento se refiere a la predicción de estructuras proteicas. En las proteínas, los aminoácidos están unidos en largas cadenas que se pliegan para formar una estructura tridimensional, decisiva para la función de la proteína. Desde los años 70, los investigadores habían intentado predecir las estructuras de las proteínas a partir de secuencias de aminoácidos, pero resultaba notoriamente difícil. Sin embargo, hace cuatro años se produjo un avance asombroso.
En 2020, Demis Hassabis y John Jumper presentaron un modelo de IA llamado AlphaFold2. Con su ayuda, han podido predecir la estructura de prácticamente todos los 200 millones de proteínas que los investigadores han identificado. Desde su descubrimiento, AlphaFold2 ha sido utilizado por más de dos millones de personas de 190 países. Entre un sinfín de aplicaciones científicas, los investigadores pueden ahora comprender mejor la resistencia a los antibióticos y crear imágenes de enzimas capaces de descomponer el plástico.
La vida no podría existir sin proteínas. Que ahora podamos predecir las estructuras de las proteínas y diseñar nuestras propias proteínas confiere el mayor beneficio a la humanidad.
Los químicos llevan mucho tiempo soñando con comprender y dominar plenamente las herramientas químicas de la vida: las proteínas. Este sueño está ahora a nuestro alcance. Demis Hassabis y John M. Jumper han utilizado con éxito la inteligencia artificial para predecir la estructura de casi todas las proteínas conocidas. David Baker ha aprendido a dominar los componentes básicos de la vida y a crear proteínas totalmente nuevas. El potencial de sus descubrimientos es enorme.
They have revealed proteins’ secrets through computing and artificial
intelligence
¿Cómo es posible la exuberante química de la vida?
La respuesta a esta pregunta es la existencia de las proteínas, que pueden describirse como brillantes herramientas químicas. Generalmente se construyen a partir de 20 aminoácidos que pueden combinarse de infinitas maneras. A partir de la información almacenada en el ADN, los aminoácidos se unen en nuestras células formando largas cadenas.
Entonces se produce la magia de las proteínas: la cadena de aminoácidos se retuerce y se pliega en una estructura tridimensional distinta, a veces única (Figura 1). Esta estructura es la que confiere a las proteínas su función. Algunas se convierten en bloques químicos que pueden crear músculos, cuernos o plumas, mientras que otras pueden convertirse en hormonas o anticuerpos. Muchas de ellas forman enzimas, que dirigen las reacciones químicas de la vida con una precisión asombrosa. Las proteínas que se encuentran en la superficie de las células también son importantes y funcionan como canales de comunicación entre la célula y su entorno.
No es posible exagerar el potencial que encierran los componentes químicos de la vida, estos 20 aminoácidos. El Premio Nobel de Química 2024 trata de entenderlos y dominarlos a un nivel completamente nuevo. La mitad del premio es para Demis Hassabis y John Jumper, que han utilizado la inteligencia artificial para resolver con éxito un problema con el que los químicos han luchado durante más de 50 años: predecir la estructura tridimensional de una proteína a partir de una secuencia de aminoácidos. Esto les ha permitido predecir la estructura de casi todos los 200 millones de proteínas conocidas. La otra mitad del premio se concede a David Baker. Ha desarrollado métodos informáticos para lograr lo que muchos creían imposible: crear proteínas que no existían previamente y que, en muchos casos, tienen funciones totalmente nuevas.
El Premio Nobel de Química 2024 reconoce dos descubrimientos diferentes pero, como verá, están estrechamente relacionados. Para comprender los retos que han superado los galardonados de este año, debemos remontarnos a los albores de la bioquímica moderna.
The first grainy pictures of proteins
Los químicos saben desde el siglo XIX que las proteínas son importantes para los procesos vitales, pero hubo que esperar hasta la década de 1950 para que las herramientas químicas fueran lo bastante precisas como para que los investigadores empezaran a explorar las proteínas con más detalle. Los investigadores de Cambridge John Kendrew y Max Perutz hicieron un descubrimiento revolucionario cuando, a finales de la década, utilizaron con éxito un método llamado cristalografía de rayos X para presentar los primeros modelos tridimensionales de proteínas. En reconocimiento a este descubrimiento, recibieron el Premio Nobel de Química en 1962.
John Jumper recoge el guante del gran reto de la bioquímica
La fascinación de John Jumper por el universo fue lo que le hizo empezar a estudiar física y matemáticas. Sin embargo, en 2008, cuando empezó a trabajar en una empresa que utilizaba superordenadores para simular proteínas y su dinámica, se dio cuenta de que los conocimientos de física podían ayudar a resolver problemas médicos.
Jumper se llevó consigo este interés recién adquirido por las proteínas cuando, en 2011, comenzó su doctorado en física teórica. Para ahorrar capacidad informática -algo que escaseaba en la universidad-, empezó a desarrollar métodos más sencillos e ingeniosos para simular la dinámica de las proteínas. Pronto, él también recogió el guante del gran reto de la bioquímica. En 2017, acababa de terminar su doctorado cuando oyó rumores de que Google DeepMind había empezado, en gran secreto, a predecir estructuras de proteínas. Les envió una solicitud de empleo. Su experiencia en simulación de proteínas le permitió tener ideas creativas sobre cómo mejorar AlphaFold, por lo que, después de que el equipo empezara a flojear, fue ascendido. Jumper y Hassabis codirigieron el trabajo que reformó fundamentalmente el modelo de IA.
Resultados asombrosos con un modelo de IA reformado
La nueva versión -AlphaFold2- se nutrió de los conocimientos de Jumper sobre proteínas. El equipo también empezó a utilizar la innovación que está detrás del enorme avance reciente en IA: las redes neuronales llamadas transformadores. Éstas pueden encontrar patrones en enormes cantidades de datos de forma más flexible que antes y determinar con eficacia en qué hay que centrarse para lograr un objetivo concreto.
El equipo entrenó a AlphaFold2 con la enorme información de las bases de datos de todas las estructuras proteicas y secuencias de aminoácidos conocidas (Figura 2) y la nueva arquitectura de IA empezó a dar buenos resultados a tiempo para la decimocuarta competición CASP.
En 2020, cuando los organizadores del CASP evaluaron los resultados, comprendieron que el reto de 50 años de la bioquímica había terminado. En la mayoría de los casos, AlphaFold2 funcionaba casi tan bien como la cristalografía de rayos X, lo cual era asombroso. Cuando uno de los fundadores del CASP, John Moult, dio por concluido el concurso el 4 de diciembre de 2020, se preguntó: ¿y ahora qué?
Volveremos sobre ello. Ahora vamos a retroceder en el tiempo y arrojar luz sobre otro participante en el CASP. Vamos a presentar la otra mitad del Premio Nobel de Química 2024, que trata del arte de crear nuevas proteínas a partir de cero.
Un libro de texto sobre la célula hace cambiar de rumbo a David Baker
Cuando David Baker empezó a estudiar en la Universidad de Harvard, eligió Filosofía y Ciencias Sociales. Sin embargo, durante un curso de biología evolutiva se topó con la primera edición del ya clásico libro de texto Molecular Biology of the Cell (Biología molecular de la célula). Esto le hizo cambiar de rumbo. Empezó a explorar la biología celular y acabó fascinado por las estructuras de las proteínas. Cuando, en 1993, empezó como jefe de grupo en la Universidad de Washington en Seattle, asumió el gran reto de la bioquímica. Mediante experimentos ingeniosos, empezó a explorar cómo se pliegan las proteínas. A finales de los noventa, empezó a desarrollar un programa informático capaz de predecir las estructuras de las proteínas: Rosetta.
Baker debutó en el concurso CASP en 1998 utilizando Rosetta y, en comparación con otros participantes, lo hizo realmente bien. Este éxito condujo a una nueva idea: que el equipo de David Baker podría utilizar el software a la inversa. En lugar de introducir secuencias de aminoácidos en Rosetta y obtener estructuras de proteínas, deberían poder introducir una estructura proteica deseada y obtener sugerencias para su secuencia de aminoácidos, lo que les permitiría crear proteínas completamente nuevas.
Baker se convierte en constructor de proteínas
El campo del diseño de proteínas -en el que los investigadores crean proteínas a medida con nuevas funciones- empezó a despegar a finales de los años noventa. En muchos casos, los investigadores modificaron proteínas existentes para que pudieran descomponer sustancias peligrosas o funcionar como herramientas en la industria química.
Sin embargo, la gama de proteínas naturales es limitada. Para aumentar las posibilidades de obtener proteínas con funciones totalmente nuevas, el grupo de investigación de Baker quería crearlas desde cero. Como dijo Baker: "Si quieres construir un avión, no empiezas modificando un pájaro; en lugar de eso, entiendes los primeros principios de la aerodinámica y construyes máquinas voladoras a partir de esos principios". Una proteína única ve la luz
El campo en el que se construyen proteínas totalmente nuevas se denomina diseño de novo. El grupo de investigación dibujó una proteína con una estructura totalmente nueva y luego hizo que Rosetta calculara qué tipo de secuencia de aminoácidos podía dar lugar a la proteína deseada. Para ello, Rosetta buscó en una base de datos todas las estructuras proteicas conocidas y buscó fragmentos cortos de proteínas que tuvieran similitudes con la estructura deseada. A partir de conocimientos fundamentales sobre el panorama energético de las proteínas, Rosetta optimizó esos fragmentos y propuso una secuencia de aminoácidos.
Para investigar el éxito del programa, el grupo de investigación de Baker introdujo el gen de la secuencia de aminoácidos propuesta en bacterias que produjeron la proteína deseada. A continuación, determinaron la estructura de la proteína mediante cristalografía de rayos X.
Resultó que Rosetta realmente podía construir proteínas. La proteína que desarrollaron los investigadores, Top7, tenía casi exactamente la estructura que habían diseñado. Espectaculares creaciones del laboratorio de Baker
Top7 fue como un rayo caído del cielo para los investigadores que trabajaban en el diseño de proteínas. Los que hasta entonces habían creado proteínas de novo sólo habían sido capaces de imitar estructuras ya existentes. La estructura única de Top7 no existía en la naturaleza. Además, con sus 93 aminoácidos, la proteína era mayor que cualquier otra producida anteriormente mediante diseño de novo.
Baker publicó su descubrimiento en 2003. Este fue el primer paso de algo que sólo puede describirse como un desarrollo extraordinario; en la Figura 4 pueden verse algunas de las muchas proteínas espectaculares creadas en el laboratorio de Baker. También liberó el código de Rosetta, por lo que una comunidad mundial de investigadores ha seguido desarrollando el software, encontrando nuevas áreas de aplicación.
Ha llegado el momento de atar los cabos sueltos del Premio Nobel de Química 2024. ¿Y ahora qué?
El trabajo que antes llevaba años ahora sólo lleva unos minutos
Cuando Demis
Hassabis y John Jumper confirmaron que AlphaFold2 funcionaba de verdad,
calcularon la estructura de todas las proteínas humanas. Después predijeron la
estructura de prácticamente todos los 200 millones de proteínas que los
investigadores han descubierto hasta ahora al cartografiar los organismos de la
Tierra.
Google DeepMind también ha puesto a disposición del público el código de
AlphaFold2, y cualquiera puede acceder a él. El modelo de IA se ha convertido
en una mina de oro para los investigadores. En octubre de 2024, AlphaFold2
había sido utilizado por más de dos millones de personas de 190 países. Antes,
a menudo se tardaban años en obtener la estructura de una proteína, si es que
se obtenía. Ahora puede hacerse en unos minutos. El modelo de IA no es
perfecto, pero estima la corrección de la estructura que ha producido, de modo
que los investigadores saben hasta qué punto es fiable la predicción. La figura
5 muestra algunos de los muchos ejemplos de cómo AlphaFold2 ayuda a los
investigadores.
Tras el concurso CASP 2020, cuando David Baker se dio cuenta del
potencial de los modelos de IA basados en transformadores, añadió uno a
Rosetta, que también ha facilitado el diseño de novo de proteínas. En los
últimos años, del laboratorio de Baker ha surgido una creación proteínica
increíble tras otra (Figura 4).
Un desarrollo vertiginoso en beneficio de la
humanidad
La
asombrosa versatilidad de las proteínas como herramientas químicas se refleja
en la enorme diversidad de la vida. Que ahora podamos visualizar tan fácilmente
la estructura de estas pequeñas máquinas moleculares es alucinante; nos permite
entender mejor cómo funciona la vida, entre otras cosas por qué se desarrollan
algunas enfermedades, cómo se produce la resistencia a los antibióticos o por
qué algunos microbios pueden descomponer el plástico.
La
capacidad de crear proteínas cargadas de nuevas funciones es igual de
asombrosa. Esto puede dar lugar a nuevos nanomateriales, productos
farmacéuticos específicos, un desarrollo más rápido de las vacunas, sensores
mínimos y una industria química más ecológica, por nombrar sólo algunas
aplicaciones que redundan en el mayor beneficio de la humanidad.
Further reading
Additional
information on this year’s prizes, including a scientific background in
English, is available on the website of the Royal Swedish Academy of Sciences,
www.kva.se, and at www.nobelprize.org, where you can watch video from the press
conferences, the Nobel Lectures and more. Information on exhibitions and
activities related to the Nobel Prizes and the Prize in Economic Sciences is
available at www.nobelprizemuseum.se.
Las proteínas están
formadas por 20 aminoácidos diferentes, que pueden describirse como los
componentes básicos de la vida. En 2003, David Baker logró utilizar
estos componentes para diseñar una proteína nueva que no se parecía a ninguna
otra. Desde entonces, su grupo de investigación ha producido una proteína tras
otra, incluidas proteínas que pueden utilizarse como fármacos, vacunas,
nanomateriales y sensores diminutos.
El segundo descubrimiento se
refiere a la predicción de la estructura de las proteínas. En las proteínas,
los aminoácidos están unidos entre sí en largas cadenas que se pliegan formando
una estructura tridimensional, que es decisiva para la función de la proteína.
Desde los años 70, los investigadores habían intentado predecir la estructura
de las proteínas a partir de las secuencias de aminoácidos, pero esto era
notoriamente difícil. Sin embargo, hace cuatro años se produjo un avance
sorprendente.
En 2020, Demis
Hassabis y John Jumper presentaron un modelo de inteligencia
artificial llamado AlphaFold2. Con su ayuda, han podido
predecir la estructura de prácticamente todas las 200 millones de proteínas que
los investigadores han identificado. Desde su gran avance, AlphaFold2 ha sido
utilizado por más de dos millones de personas de 190 países. Entre una gran cantidad
de aplicaciones científicas, los investigadores ahora pueden comprender mejor
la resistencia a los antibióticos y crear imágenes de enzimas que pueden
descomponer el plástico.
“Los avances premiados por la
academia han permitido no solo asignar estructura a secuencias de aminoácidos,
sino también diseñar nuevas proteínas con secuencias y funciones no exploradas
por la naturaleza, abriendo posibilidades insospechadas en la ingeniería
molecular”, asegura Modesto Orozco, líder del grupo Molecular
Modelling and Bioinformatics en el IRB Barcelona, en declaraciones al SMC.
“Estos premios reconocen lo que
se ha convertido en el avance más significativo de la Inteligencia Artificial”,
recalca Alfonso Valencia, profesor ICREA y
director de Ciencias de la Vida en el Centro Nacional de Supercomputación de
Barcelona (BSC), también a SMC. En su opinión, es de destacar que David Baker
ha liderado tanto el movimiento por la publicación de abierta
del software como por el uso responsable de estas nuevas tecnologías,
mientras que Hassabis y Jumper representan “una página menos brillante en
este sentido”, puesto que, aunque sus primeros desarrollos (AlphaFold 1 y 2)
fueron en código abierto, los siguientes (AlphaFold 3) no lo han sido, creando
una gran controversia en la comunidad científica.
En la edición anterior, el premio
de Química fue para Moungi Bawendi, Louis Brus y
Alexei Ekimov por el descubrimiento y la síntesis de puntos
cuánticos, claves en el área
de la nanotecnología. Y en cuanto a la aplicación de estos, la organización
explicó que "se utilizan en luces LED y pantallas de televisión, y pueden
servir para guiar a los cirujanos en la extirpación
de tejido tumoral".
A lo largo de la historia, el galardón también ha
sido recibido por célebres químicos como Marie Curie
(1911), Linus Pauling (1954) o Dorothy Hodgkin (1964). Por su parte,
Frédéric Joliot (yerno de la famosa pareja Curie) es el nombre de la
persona más joven en obtener el premio, con 35 años. Y John B.
Goodenough, quien lo ganó a mayor edad: con 97 años, en 2019.
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·AlphaFold, un sistema de
inteligencia artificial de Google, ha demostrado su repercusión en ámbitos como
la mejora de la capacidad para luchar contra la contaminación por plásticos, la
comprensión del Párkinson, el aumento de la salud de las abejas melíferas, el
conocimiento sobre cómo se forma el hielo o la exploración de la evolución
humana
·Esta base de datos se ha ampliado desde su creación en
2021 aproximadamente 200 veces, pasando de casi un millón de estructuras
proteicas a más de 200 millones en su última versión, y abarca casi todos los
organismos de la Tierra cuyo genoma ha sido secuenciado, según informa hoy un
comunicado del EMBL.
Esta
ensanche incluye estructuras predichas para una amplia gama de especies,
incluidas plantas, bacterias, animales y otros organismos, “abriendo nuevas
vías de investigación en las ciencias de la vida que tendrán un impacto en los
desafíos globales, como la sostenibilidad, la inseguridad alimentaria y las
enfermedades olvidadas”.
Las
proteínas tienen una forma tridimensional única que las lleva a encajar unas en
otras, pero determinarla supone un gran reto y aquí la IA es clave: su uso ha
permitido crear la base de datos más completa de predicciones sobre cómo se
pliegan.
Piezas
fundamentales de la vida, la estructura de cada proteína, que depende de los
aminoácidos que la componen, define lo que hace y cómo lo hace, por lo que
determinarla aporta información valiosa para entender los procesos biológicos y
avanzar en diversos campos.
“AlphaFold
ofrece ahora una visión tridimensional del universo de las proteínas”, recalca
Edith Heard, directora general del EMBL, quien añade: “la popularidad y el
crecimiento de esta base de datos es un testimonio del éxito de la colaboración
entre DeepMind y el EMBL”.
Por
su parte, Demis Hassabis, fundador y director general de DeepMind, firma
británica que pertenece a Alphabet, matriz de Google, destaca “la velocidad a
la que AlphaFold se ha convertido ya en una herramienta esencial para cientos
de miles de científicos en laboratorios y universidades de todo el mundo”.
Hassabis
espera que esta base de datos ampliada abra vías completamente nuevas de
descubrimiento científico.
Según
el EMBL, AlphaFold también ha demostrado su repercusión en ámbitos como la
mejora de la capacidad para luchar contra la contaminación por plásticos, la
comprensión del Párkinson, el aumento de la salud de las abejas melíferas, el
conocimiento sobre cómo se forma el hielo o la exploración de la evolución
humana.
“Lanzamos
AlphaFold con la esperanza de que otros equipos pudieran aprender y aprovechar
los avances que hicimos, y ha sido emocionante ver que eso ha sucedido tan
rápidamente”, afirma John Jumper, científico y líder de AlphaFold en DeepMind.
Se
trata —subraya— “de una nueva era en la biología estructural y los métodos
basados en la IA van a impulsar un progreso increíble”.
Para
Sameer Velankar, jefe de equipo del Banco de Datos de Proteínas del EMBL-EBI en
Europa, AlphaFold se ha extendido en la comunidad de la biología molecular:
“solo en el último año se han publicado más de mil artículos científicos sobre
una amplia gama de temas de investigación que utilizan las estructuras de
AlphaFold”.
“Esto
es solo el impacto de un millón de predicciones; imagina el impacto de tener
más de 200 millones de predicciones de estructuras de proteínas abiertamente
accesibles”, augura.
Las proteínas son 'los caballos de batalla' del cuerpo. Su forma gobierna cómo interactúan con otras moléculas para realizar su trabajo, y al determinar su estructura, se pueden crear planos que guíen el desarrollo de medicamentos. Una forma parecida a una llave-cerradura. Normalmente suelen estudiarse a bajas temperaturas aunque se sabe que la variación de la misma, afecta su estructura.
Nuevos estudios confirman que ciertas proteínas cambian de forma a temperatura corporal y este cambio expone sitios de unión de medicamentos, previamente ocultos.
Este hallazgo refuerza la importancia de estudiarlas a 37°C para identificar sitios de unión de fármacos fisiológicamente relevantes.
David
Baker, born 1962 in Seattle, WA, USA. PhD 1989 from
University of California, Berkeley, CA, USA. Professor at University of
Washington, Seattle, WA, USA and Investigator, Howard Hughes Medical Institute,
USA.
Demis
Hassabis, born 1976 in London, UK. PhD 2009 from University
College London, UK. CEO of Google DeepMind, London, UK.
John M.
Jumper, born 1985 in Little Rock, AR, USA. PhD 2017 from University
of Chicago, IL, USA. Senior
Research Scientist at Google DeepMind, London, UK.
© Johan Jarnestad/The Royal Swedish Academy of Sciences
